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酶動(dòng)力學(xué)enzyme kinetics

時(shí)間：2020-03-01 來(lái)源：網(wǎng)絡(luò) 瀏覽：
研究酶催化劑參與的生物反應(yīng)過(guò)程中，酶反應(yīng)速率及影響酶反應(yīng)速率的各種因素。它能提出底物到產(chǎn)物之間可能歷程與機(jī)理，獲取反應(yīng)速率和影響此速率的諸因素，例如溫度、pH、反應(yīng)物系的濃度以及有關(guān)抑制劑等的關(guān)系，以滿足酶反應(yīng)過(guò)程開發(fā)和生物反應(yīng)器設(shè)計(jì)的需要。
　　底物濃度的影響 　長(zhǎng)期以來(lái)，人們已經(jīng)知道許多化學(xué)反應(yīng)的速率隨著反應(yīng)物濃度的增加而增加。對(duì)于一個(gè)單底物不可逆的酶反應(yīng)，當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r(shí)，酶反應(yīng)的速率不斷增大并接近一個(gè)最大值（見圖）。

圖

L.米歇利斯和L.M.門騰(1913)基于酶被底物飽和的現(xiàn)象，提出“中間產(chǎn)物”學(xué)說(shuō)：即酶(E)與底物(S)結(jié)合形成一個(gè)不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物或絡(luò)合物(ES)，然后生成產(chǎn)物(P)和游離酶E，反應(yīng)式為：
　　　　　　　

　　　　　(1)

式(1)中K1K2和K3是三個(gè)反應(yīng)的速率常數(shù)。并推導(dǎo)出反應(yīng)速率與底物濃度的關(guān)系式(2)，即米氏方程式。它是研究影響反應(yīng)速率各種因素的基本動(dòng)力學(xué)的方程式：
　　　　　　　　　

　　　　　　　 (2)

式中r為反應(yīng)速率，亦即酶活力，以單位時(shí)間內(nèi)底物被分解的量來(lái)表示，r=-dS/dt；S表示底物濃度;rmax為最大反應(yīng)速率；Km為米氏常數(shù)，Km=(k2＋k3)/k1，其數(shù)值等于當(dāng)酶反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)的底物濃度。Km是酶的一個(gè)特征性常數(shù)，當(dāng)速率常數(shù) K2比 K3大很多時(shí)，Km就接近絡(luò)合物(ES)的解離常數(shù)。因此，Km是酶與底物親和力的量度:Km值高表示E與S的親和力弱;Km值低時(shí)表示親和力強(qiáng)。
　　在米氏方程中，有兩個(gè)基本常數(shù)Km和rmax，除從圖中直接讀出近似值外，一般常用雙倒數(shù)法來(lái)求其精確值。此法是將式(2)的兩邊取倒數(shù)：
　　　　　　　

　　　　　　(3)

以1/r與1/S來(lái)作圖，可求出rmax和Km值。
　　酶的抑制作用 　酶的抑制作用是由于某些物質(zhì)與酶相互作用后導(dǎo)致酶反應(yīng)速率的下降。引起抑制作用的物質(zhì)稱抑制劑。抑制作用有可逆與不可逆的。可逆抑制又有競(jìng)爭(zhēng)性抑制、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制和不競(jìng)爭(zhēng)性抑制之分。常用反應(yīng)式(4)和式(5)來(lái)表示可能發(fā)生的相互作用。
　　　　　　　　　

E+I匑EI　　　　　　　　　(4)

　　　　　　　　　

ES+I匑ESI　　　　　　　　(5)

此外I為抑制劑；EI為酶-抑制劑絡(luò)合物；ESI為酶-抑制劑-底物絡(luò)合物。抑制劑可以按式(4)和式(5)所示的相互作用，降低式(1)的反應(yīng)速率。
　?、俑?jìng)爭(zhēng)性抑制作用　抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，與底物對(duì)酶分子上相同的活性部位發(fā)生競(jìng)爭(zhēng)性結(jié)合，生成絡(luò)合物，如式(4)所示。競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用增加酶反應(yīng)中底物濃度而逆轉(zhuǎn)以解除抑制作用。如果抑制劑是產(chǎn)物時(shí)，則稱競(jìng)爭(zhēng)性產(chǎn)物抑制，反應(yīng)過(guò)程中常采取增加底物濃度，或不斷將產(chǎn)物分離出去，降低產(chǎn)物濃度，提高反應(yīng)速率。
　?、诜歉?jìng)爭(zhēng)性抑制作用　是由于一種抑制劑既與酶也與酶-底物絡(luò)合物相互作用引起的結(jié)果。如式（4）和式(5)所示，這類抑制作用不能用提高底物濃度來(lái)消除。如果抑制劑是產(chǎn)物時(shí)，則稱為非競(jìng)爭(zhēng)性產(chǎn)物抑制，在所有范圍的底物濃度下，產(chǎn)生的抑制作用是一致的。凡是有產(chǎn)物抑制的酶反應(yīng)常優(yōu)先采用連續(xù)管式或分批釜式反應(yīng)器。
　?、鄄桓?jìng)爭(zhēng)性抑制作用　如式 (5)所示，抑制劑只與酶-底物絡(luò)合物相互作用。在低底物濃度下，其抑制作用比在高底物濃度下所產(chǎn)生的效應(yīng)(對(duì)照百分率)為少。在不少酶反應(yīng)過(guò)程中，底物也是抑制劑，底物抑制的酶反應(yīng)常采用連續(xù)釜式反應(yīng)器生產(chǎn)，它比分批式反應(yīng)器有利。
　　以上三種可逆抑制酶反應(yīng)的修正米氏方程式（見表），有一般表達(dá)式和典型表達(dá)式。前者用Ki抑制常數(shù)；后者用Ks，KP分別為底物和產(chǎn)物抑制常數(shù);I表示抑制劑的濃度;P表示產(chǎn)物濃度。

圖

　　溫度的影響  酶對(duì)溫度極為敏感，絕大多數(shù)酶在60℃以上即變性、失活。在低溫時(shí)酶反應(yīng)進(jìn)行緩慢；當(dāng)溫度逐漸升高時(shí)，反應(yīng)速率也逐漸升高；到最高峰時(shí)，溫度如繼續(xù)升高反應(yīng)速率很快降低。
　　一種酶在一定條件下，只能在某一溫度時(shí)才表現(xiàn)出最大活力，這個(gè)溫度就是這種酶反應(yīng)的最適溫度。各種酶都有它的最適溫度。最適溫度的出現(xiàn)，是由于溫度對(duì)酶的反應(yīng)有雙重影響的結(jié)果。一方面同一般化學(xué)反應(yīng)一樣，隨著溫度升高酶催化的反應(yīng)速率也加快；另一方面是由于酶是蛋白質(zhì)，隨著溫度升高會(huì)加速酶蛋白的變性，使酶的活性喪失。
　　pH的影響 　反應(yīng)介質(zhì)的氫離子濃度也相當(dāng)大地影響酶的活力。酶常常在某一pH范圍內(nèi)才表現(xiàn)出最大活力，這種表現(xiàn)出酶最大活力時(shí)的pH，就是酶的最適pH。在最適pH范圍內(nèi)，酶反應(yīng)速率最大，否則酶反應(yīng)速率就降低。
　　pH對(duì)酶反應(yīng)速率的影響，一方面是由于酶本身是蛋白質(zhì)，過(guò)酸或過(guò)堿易使酶變性失活；另一方面主要是影響了酶分子的活性中心上有關(guān)基團(tuán)的解離或底物的解離，影響酶與底物的結(jié)合，從而影響酶的活力。不同酶的最適pH可分布在很廣的范圍內(nèi)，從大約pH為2的蛋白酶到大約pH為10的精氨酸酶。某些酶可以跨越幾個(gè)pH單位的廣闊的最適pH范圍，而其他一些酶則有非常窄的最適pH。與最適溫度一樣，一種酶的最適pH可以隨所用的底物及其他實(shí)驗(yàn)條件而變化。  
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